ABSTRACT
Peptídeos Antimicrobianos (PAMs) são os principais elementos da imunidade inata contra bactérias e fungos em ambos os reinos: animal e vegetal. PAMs são um grupo extremamente diversificado de pequenas proteínas e sua função é essencial para a resposta imunológica dos organismos. Venenos animais são boas fontes de substâncias antimicrobianas, pois contêm um grande número de diferentes componentes biologicamente ativos de diferentes estruturas químicas, tais como proteínas, polipeptídeos e aminas. Toxinas que apresentam o nó cistina (CKTs) em venenos de aranhas representam uma rica fonte de novos ligantes para canais iônicos, e estão entre os constituintes mais estudados de venenos de aranha. Eles são moléculas pequenas, compactas ligadas por três a cinco pontes de dissulfeto, assegurando uma maior estabilidade na conformação da molécula que a contém, e, portanto, oferece um elevado potencial para aplicações na engenharia de proteínas. O nó d cistina ocorre numa grande variedade de peptídeos e proteínas e é relativamente comum em pequenas toxinas ricas em cisteína e pequenos peptídeos, com massas moleculares variando de 3,5 a 7 kDa. As toxinas que contêm o nó de cistina possuem uma alta gama de atividades biológicas, como atividade antimicrobiana, anti-HIV e bloqueio de canais iônicos. Este estudo teve como principal objetivo a caracterização do veneno e a identificação e caracterização de moléculas bioativas presentes no veneno da aranha caranguejeira Avicularia juruensis (Mygalomorphae, Theraphosidae), em especial peptídeos antimicrobianos. O veneno foi obtido por estimulação elétrica, diluído em água acidificada (TFA ácido trifluoracético 0,05%) e centrifugado. A parte solúvel foi submetida à cromatografia líquida de alta eficiência (CLAE) em uma coluna semi preparativa Júpiter C18 de fase reversa. A presença de atividade antimicrobiana foi determinada por ensaio líquido de inibição de crescimento...